Stärkeres Toasten bei der Rapsextraktionsschrotherstellung inaktiviert Glucosinolate und verändert die Proteinqualität

Publication Type

Contribution to conference

Authors

Schöne, F., Schumann, W., Schubert, R., Steingaß, H., Kinast, C.

Year of publication

2007

Published in

Kongressband 2006

Editor

VDLUFA

Pubisher

VDLUFA-Verlag , Darmstadt

Series/labeling

VDLUFA-Schriftenreihe

Page (from - to)

297-300

Conference name

"Landnutzungskonzepte heute und morgen - dargestellt am Beispiel der Region südlicher Oberrhein"

Conference location

Freiburg

Conference date

19.-22.09.2006

Keywords

Glucosinolate, Proteinqualität, Rapsextraktionsschrotherstellung, Toasten

Der Glucosinolatgehalt von Rapsextraktionsschroten wird zum einen vom Glucosinolatgehalt der eingesetzten Rapssaat, zum anderen von der Verarbeitung und hier besonders von der Temperatur und Verweildauer im Toaster bestimmt. In den Ölmühlen werden die doppelwandigen Bleche der Etagentrockner (Desoventizer/Toaster) aus bis zu 130° C beheizt, dies bei 20 bis 60 min Verweildauer MÜNCH 2005). In einer Erhebung an Rapsextraktionsschroten aus zehn Ölmühlen unterschied sich deren Glucosinolatgehalt sehr stark, obwohl die eingesetzte Rapssaat Glucosinolatgehalte in ähnlicher Größenordnung aufwies (SCHUMANN et al. 2003). Als Ausgangshypothese der Untersuchung wurde für die Extraktionsschrote mit niedrigen Glucosinolatgehalten ein stärkeres Toasten unterstellt mit einer möglichen Proteinschädigung, welche es nachzuweisen galt. Mittels "in vitro" Tests sollten an Rapsextraktionsschroten mit Unterschieden in der Glucosinolatkonzentration und damit im Grad des Toastens Aussagen zum Aminosäuregehalt - als Referenzaminosäure diente Lysin - bzw. zum Grad einer Proteinschädigung getroffen werden. Zur Anwendung kamen die Aminosäureanalytik und die Homoarginin-Methode zur Bestimmung des verfügbaren Lysins. Das (verfügbare) Lysin wurde sowohl auf das Futtermittel als auch auf das Protein bezogen. Der für die Messung der Lysinverfügbarkeit gewählte Homoarginin-Nachweis basiert auf der Guanidierung der freien E-Aminogruppe des verfügbaren Lysins zu Homoarginin. Hitzegeschädigtes Lysin mit mehr oder weniger blockierten F-Aminogruppen wird nicht guanidiert und damit unverändert als Lysin und nicht als Homoarginin nachgewiesen. In die Untersuchungen einzubeziehen waren Maßstäbe der Proteinqualität für den Wiederkäuer, charakterisiert durch das Pansen-Durchflussprotein (undegradable protein = UDP) und das am Duodenum nutzbare Protein (nXP).