Stabilitätsbestimmende Merkmale pflanzlicher Subtilasen und Röntgenstrukturanalyse ihrer Interaktion mit atypischen Kazal-Inhibitoren

Kürzlich wurde von uns erstmals die Struktur einer pflanzlichen Serinprotease aus der Subtilase-Familie aufgeklärt, nämlich die der Subtilase 3 von Tomatenpflanzen. Dieses Enzym (SlSBT3)  ist thermostabil und erwies sich, anders als die sehr gut untersuchten Subtilasen in Säugern und Bakterien, als unabhängig von Calzium. Auf Basis der Kristall­struktur lassen sich Vorhersagen machen, welche Strukturelemente in pflanzlichen Subtilasen für die ungewöhnliche Stabilität in Abwesenheit von Calcium verantwortlich sind. Diese Vorhersagen sollen im Rahmen dieses Forschungsvor­habens überprüft werden. Einige pflanzliche Subtilasen spielen eine Rolle als Abwehr­proteine bei Pathogeninfektionen. Als Abwehrproteine sind sie Ziele von Virulenzfak­toren der Pathogene, wie etwa des Proteinaseinhibitors EPI10 von Phytophthora infestans, dem Erreger der Kraut- und Braunfäule bei Tomaten. Durch Co-Kristalli­sierung von SlSBT3 und EPI10 und durch Röntgenstrukturanalyse des Inhibitorkom­plexes soll ein besseres Verständnis der Interaktion zwischen Tomaten­pflan­zen und P. infestans auf molekularer Ebene erreicht werden.